Issa a brillamment soutenu sa thèse, réalisée conjointement entre FARE et l'ICBMS de Lyon.

Un grand merci aux membres du jury composé de :

Rapporteurs :

Mme Catherine SARAZIN (Pr. Université de Picardie Jules Verne)

M. Eric RECORD (DR INRAE) 

Examinateurs :

M. Bernard KUREK (DR INRAE)

M. Eric HUSSON (MC Université de Picardie Jules Verne)

Directrice de thèse :

Mme Harivony RAKOTOARIVONINA (MC Université de Reims Champagne-Ardenne)

Co-encadrante :

Mme Marjorie OCHS (MC Université Claude Bernard Lyon 1)

Résumé:

La lignine, hétéropolymère hydrophobe et amorphe, est composée d’unités phényl propanoides. C’est une importante source naturelle de composés aromatiques. Sa valorisation en monomères aromatiques nécessite une étape de fractionnement qui peut être catalysée par des enzymes ligninolytiques qui sont des oxydoréductases. L'identification de ces enzymes est une voie prometteuse pour le bioraffinage des lignines. L’objectif de cette thèse est d’identifier des enzymes efficaces sur les lignines. Notre stratégie consiste (1) à exploiter le potentiel en oxydoréductases de la bactérie lignocellulolytique thermophile, Thermobacillus xylanilyticus, pour produire des enzymes ligninolytiques. (2) Développer une méthodologie électrochimique utilisant des lignines complexes pour une évaluation rapide des activités des enzymes identifiées. (3) Étudier le potentiel des enzymes identifiées pour la transformation des lignines.

Nos résultats ont permis d’isoler un gène codant une catalase peroxydase à partir du génome de T. xylanilyticus. L’enzyme recombinante caractérisée est bifonctionnelle avec une activité à la fois catalase et peroxydase. L’ampérométrie pulsée par intermittence a montré qu’elle est capable d’oxyder plusieurs composés phénoliques dérivés de la lignine. Le développement d'un outil électrochimique, à base d’électrodes sérigraphiées sur papier utilisées comme substrat biomimétique a permis de confirmer l’activité ligninolytique de cette catalase-peroxidase en présence de lignine. La mise en œuvre de cette catalase-peroxydase en présence de différentes molécules aromatiques et de lignine kraft, montre ses potentielles applications pour la transformation des polymères aromatiques.