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La biomasse lignocellulosique est riche en lignines, qui représentent une source naturelle de composés aromatiques. En raison de la grande complexité chimique de ces polymères aromatiques, leur fractionnement biologique reste un défi pour le bioraffinage. La production de composés aromatiques à partir de la valorisation biologique des lignines nécessite l'action de peroxydases et de laccases ligninolytiques produites par des champignons et des bactéries. Par conséquent, l'identification d'enzymes ligninolytiques efficaces et très stables représente une voie prometteuse pour le bioraffinage des lignines. Notre stratégie consiste à exploiter le potentiel enzymatique de la bactérie thermophile, Thermobacillus xylanilyticus, pour produire des enzymes ligninolytiques robustes et thermostables.

Dans ce contexte, un gène codant pour une catalase-peroxydase putative a été identifié dans le génome bactérien. Le présent travail décrit la production de la protéine recombinante, sa caractérisation biochimique et son potentiel ligninolytique. Nos résultats montrent que la catalase-peroxydase de T. xylanilyticus est thermostable et présente des activités catalase-peroxydase et manganèse-peroxydase. La caractérisation électrochimique par ampérométrie pulsée par intermittence a montré la capacité de l'enzyme à oxyder de petits composés aromatiques dérivés des lignines. Cette méthodologie prometteuse permet le criblage rapide de l'activité catalase-peroxydase envers de petites molécules phénoliques, suggérant son rôle potentiel dans la transformation de la lignine.

Lire : Fall, I. et al. (2022). A thermostable bacterial catalase-peroxidase oxidizes phenolic compounds derived from lignins. Appl. Microbio.l Biotechnol. https://doi.org/10.1007/s00253-022-12263-9

Contact : Harivony Rakotoarivonina, harivony.rakotoarivonina@univ-reims.fr